fredagen den 26:e november 2010

Aorttaläppäkirurgiasta

Aorttaläpän korjausleikkauksissa tehdään sternotomia ja leikkaus tapahtuu kardiopulmonaalisen bypass- ohituksen vallitessa( CPB). Keho pidetään joko kohtalaisessa hypotermiassa tai normotermiassa.
Aorttaläppäkirurgiasta on juuri ilmestynyt uusi väitöstyö. Väitöstilaisuus on ollut eilen Göteborgissa:
Aljassim Obaid. Aortic valve surgery. Clinical studies after autograft, homograft and prosthetic valve replacement ( 2010). Göteborg University. Sahlgrenska Akademi. ISBN 978-91-628-8174.

http://www.goteborgsuniversitet.se/omuniversitetet/aktuellt/kalendarium/eventdetalj/?eventId=1771311528
  • Minkälaisia läppävaihtoehtoja tässä mainitaan?
Keinoläppä voi olla mekaaninen tai biologinen.
  • Mekaaninen läppä on useimmin tyyppiä bileaflet valve, joka pitää klikkaavaa ääntä. Läppien aukeaminen jättää verenkierrolle kolme aukkoa, yhden keskisen ja kaksi sivuilla molemmin puolin. Tämä keinoläppä on pitkäikäinen, mutta vaatii koko loppuiän ajan antikoagulanttilääkitystä.
  • Biologinen läppä tehdään sian tai naudan perikardiummateriaalista ( porcine or bovine pericardial tissues) . Näissä on luonnollisesti struktuurin huononemisen mahdollisuus ajan myötä ja sitä seuraava malfunktio, toiminnan vikaantuminen,myös repeymiä, kalkkeutumisia tapahtuu. Näitä joudutaan uusimaan noin 10-14 vuoden päästä. t näitten aikana ei tarvita antikoagulanttilääkitystä, eikä niistä tule klikkaavaa ääntä.
Siirrännäisistä
  • Homografti siirrännäinen saadaan ihmiskudoksesta, luovutetuista sydämistä tai sydämen siirtoihin liittyvästä materiaalista. Tällaisen resurssimateriaalin saanti on rajallista. Ihmisperäisen läppämateriaalin ehdoton etu on sen erittäin hyvät hemodynaamiset ominaisuudet, matala tromboemboliariski eikä tarvita myöskään koko iän antikoagulanttihoitoa. On myös matala riski siirrännäisen endokardiitista. Mutta haittana on yllä mainittu rajoitettu kudosmateriaalin saanti. Tekniset haasteet ovat myös suuret. Tekniikka on vaativaa verrattuna läppäproteesin asentamiseen.
  • Autografti on sitä, että siirretään oman pulmonaaliarterian tyviosa aortan tyven kohtaan ja aortan tyvipätkä poistetaan. Täten kudos on ihmisen omaa, se on autografti. Mutta poistetun oman pulmonaaliarterian tyvipätkän kohdalle tarvitaan homograftinen pulmonaaliarteriatyvi. Tässä Rossin operaatiossa resekoidaan aortan tyvi täydellisesti irti ja oikean sepelsuonen ostium leikataan irti aortan seinämästä kuin kauluksen kanssa ja sitten se istutetaan uudestaan pulmonaaliseen autograftiin proksimaalisesti ommellen kaulus ( cuff) kiinni reunoistaan
  • Tämä on ns. Rossin operaatio. Edut Rossin proseduurissa on matala transvalvulaarinen gradientti, hyvä vastustuskyky endokardiittia kohtaan. Ei myöskään tarvita antikoagulanttia ja siirrännäisten pitkäikaiskestävyys on osoittautunut erittäin hyväksi verrattuna muihin biologisiin läppäkorvikkeisiin, jotka on asetettu aorta-asemaan. Tämä on ensiksi priorisoitu läppä vauvoille ja pikkulapsille, koska läppä pystyy kasvamaan lapsen kasvun myötä.
  • Jos on epäsopivuutta ( mismatch) aortan juuren ja/tai proksimaalisen nousevan aortan ja pulmonaalisen siirrännäisen kesken, suoritetaan sopeuttamista. Tehdään annuloplastia, redusoidaan aortan annulusta. Voidaan käyttään kaarena ympäri ommeltua teflonisäiettä apuna läpimitan muokkaamisessa. Jos on lisäksi nousevan aortan aneurysma, joudutaan sitä poistamaan ja asentamaan synteettinen grafti sijaan.
  • Aortan kaikkien dimensioiden mittauksella on tässä suuri merkitys ( annulus, sinus Valsalva, sinotubulaarinen junktio, nouseva aortta, aortan kaari, proksimaalinen osa laskevaa aorttaa)
http://mmserver.cjp.com/images/test/RossFinished.jpg

  • Väitöskirjassa tehdään tutkimuksia ja arvioita näitten erilaisten operaatiotekniikkojen tuloksista
OSATYÖT olivat nimeltään seuraavat:

I. Anatomical mismatch of the pulmonary autograft in the aortic root may be the cause of early aortic insufficience after Ross procedure (2002).

II. Dilatation of the pulmonary autograft and native aorta after Ross procedure: A comprehensive echocardiography study.

III. Survival and Quality of Life after aortic root replacement with cryopreserved homograft in acute endocarditis (2010)

IV. Doppler-Catheter discrepances in patients with bileaflet mechanical prostheses or bioprostheses in the aortic valve position.( 2008)

  • Mikä oli tutkijan loppupäätelmä tässä väitöskirjatyössä?
Rossin proseduurin jälkeinen aortan regurgitaatio voidaan minimoida tekemällä kirurginen korjaus aortan juuren anatmiseen mismatch tilanteeseen ( epäsopivuuteen aortan tyviaukon ja pulmonaalisen autograftiläpimitan kesken). Autografti ja samoin luonnollinen aortta jatkavat dilatoitumistaan( laajenemistaan) ja tämä voi johtaa uuteen operaatioon. Vaikeaan akuuttiin aortan endokardiittiin, jota on korjattu kirurgisesti sijoittamalla homografti, liittyy vielä nykyisin huomattava varhais komplikaatiotiheys ja mortaliteetti. Jos potilaat selviävät välittömästä postoperatiivisesta jaksosta, niin siinä tapauksessa on pitkäaikainen elossapysyminen, elämänlaatu ja homograftin funktiokyky tyydyttävää tasoa. Tässä ensimmäisessä in vivo tutkimuksessa Doppler ja katetrigradienttien välisestä suhteesta keinoläpissä, tutkijat havaitsivat merkitsevän Doppler-katetri- diskrepanssin biologisissa läpissä. Doppler yliarvioi verkkogradientin sekä mekaanisissa että biologisissa läpissä.

tisdagen den 9:e november 2010

Umpilisäkkeen imukudoksen merkitys

  • Ruotsin lääkärilehti pohtii myös umpilisäkkeen mahdollista immunologista merkitystä ihmiselle. Sitaatti kommentoimista ja suomennosta varten:

2010-11-09 nummer 45 - Läs artikeln som PDF KULTUR

Ett maskformigt bihang till nytta för människan

Andrus Viidik

professor emeritus, Wien

av@ana.au.dk

O Blindtarmens maskformiga bihang har varit känt åtminstone sedan Leonardo da Vinci 1510–1511 i samarbete med anatomen Marcantonio della Torre gjorde anatomiska studier och också tecknade detta bihang (publicerad först år 1680). Den italiens­ka anatomen Jacopo Berengario da Carpi beskrev bihanget i detalj år 1521. Namnet appendix vermiformis fick det 1530 av den italienska kirurgen och anatomen Vidus Vidius (född Guido Guidi) [1].

Arthur McCarty har påpekar att appendicitens tidiga historia är diffus och att den inte är distinkt skild från and­ra sjukdomar i buken [2]. Att sjukdomen ibland klart kunde diagnostiseras visar en fallbeskrivning från 1567 av den franska läkaren Jean François Fernel (på latin: Fernelius). Han beskriver sjukdoms­historien hos en 9-årig flicka, som dog av en blind­tarmsruptur efter på den tiden sedvanliga behandlingar vid tarmsjukdomar. Den första operativa behandlingen utfördes av den engelska läkaren Claudius Amyand 1735 [3]. Det var dock »enbart« dränage av en appendix som hade lagrat sig i ett ljumskbråck och brustit hos en 11-årig pojke, som överlevde men hans ljumskbråck återkom. Flera kir­urger dränerade abscesser utan att försöka avlägsna appendixen.

Den första »riktiga« blindtarmsoperationen med öppen bukkirurgi genomfördes av den skotska kirurgen Robert Lawson Tait 1880 [4]. Också diagnostiken förfinades successivt. Redan 1661 hade den engelska läkaren Thomas Sydenham beskrivit smärtvandringen [2] men missat den punkt som den amerikanska kirurgen Charles McBurney beskrev 1889 [5]. Appendicitens etiologi spekuleras det fortfarande över, från obstruktion av ingången till geografiska skillnader. I den aktuella litteraturen finns det inte mycket att hämta även om litteraturen om appendicit är omfattande.

Charles Darwin ansåg att detta bihang (appendix vermiformis) – den yttersta delen av blindtarmen (cekum) – reducerades till ett rudiment under evolutionen, när en änd­ring av dieten från plantor till and­ra näringskällor orsakade en tillbakabildning av blindtarmen [6]. Darwin nämner som exempel på motsatsen koalan (Phascolarctos cinereus – tidigare kallad pungbjörn), som äter nästan enbart de svår­smälta bladen från eukalyptusträd och har en blindtarm som är tre gånger så lång som kroppen (se figuren). Darwin av­slutar sin diskussion om bildtarmens bihang hos människan med orden: »Not only is it useless, but it is sometimes the cause of death.«

Som medicinstudent fick jag läsåret 1956–1957 under anatomikursen lära mig att appendix vermiformis var ett för människan rudimentärt organ utan viktig funktion – en fylogenetisk rest från en större blindtarm (cekum) som inte längre behövdes för att bryta ned cellulosa och andra beståndsdelar från plantor.

  • Dock hade Ivar Broman skrivit redan tidigare (1930) att appendix på insidan var tätt besatt med lymfkörtlar och att den därför ibland betecknades som »blindtarmstonsill« [7]. Ännu tidigare, år 1900, hade anatomen Richard Berry i Edinburgh med makroskopiska och mikroskopiska metoder analyserat appendix vermiformis hos en lång rad av djur från rockan (en fisk) och grodan över kängurun och andra däggdjur till männi­skan [8]. Han kom fram till att det var karaktäristisk för spetsen av cekum att ha en betydlig mängd lymfatisk vävnad, som ju högre upp man kom i djurriket koncentrerades till appendix. Hans överordnade slutsats var att människans appendix inte var ett rudiment men en specialiserad del av matsmältningskanalen, men han gav inget konkret bud på vad dess funktion kunde vara. Till en förfinad slutsats på samma tema kom histopatologen George Barton Douglas Scott i London 80 år senare år 1800 [9]. Han undersökte appendix morfologi hos olika apor och fann att den var mest utvecklad och distinkt skild från cekum hos gorillan och människan – vilket tyder på att appendix hos människan knappast är rudimentär.


Man fortsatte till nyligen att fokusera på den lymfatiska vävnaden, exempelvis histopatologen Jo Spencer och medarbetare år 1900 [10], utan att närmare kunna fastlägga specifika funktioner. Fysiologen Loren G Martin (Oklahoma State University) har år 1999 sammanfattat de möjliga fysiologiska funktionerna och betonat närvaron av endokrina celler under fos­terutvecklingen och eljest samma utveckling av lymfatisk vävnad som den i tymus [11].

Nu har William Parker (Duke University, Durham, North Carolina) och medarbetare kommit gåtans lösning ett stycke närmare [12]. Detta arbete är en utbyggnad av gruppens tidigare arbeten. I det första av dessa arbeten [13] visades i en in vitro-modell att bildningen av biofilmer (aggregat av mikro­organismer) från såväl Escherichia coli som normala fecesbakterier stimuleras av humant IgA. I ett par följande arbeten [14, 15] analyserade författarna tillgänglig litteratur. Man föreslog att appendix med hänsyn till sin form och rikliga förekomst av lymfatisk vävnad var välägnad som reservoar för normala tarmbakterier, varifrån kolonisering av tarmen skulle kunna äga rum efter en sjukdom orsakad av patogena mikroorganismer.

I sitt senaste arbete [12] går gruppen vidare med komparativa anatomiska metoder och fylogenetiska överväganden och i ett försök med en in vivo-modell analyserar man bildningen av biofilmer. Hos de fles­ta djurarter som har en cekum med eller utan en appendix bildas biofilmer mest frekvent i dessa delar av tarmen. Hos djurarter utan såväl cekum som appendix (här grodan) finner man biofilmer i proximala kolon, vilket tyder på att detta fenomen är fylogenetiskt mycket gammalt.

Man kan fråga sig varför evolutionen utrustat människan med en appendix, som kunde drabbas av en utan modern kirurgisk intervention ibland dödlig inflammation (se Darwins kommentar ovan). Kanske är en del av svaret att livräddande infusioner från appendix av symbiotiska tarmbakterier efter våldsamma diarrésjukdomar räddade fler liv till nytta för släktens fortplantning än vad appendiciten skördade innan kirurgisk behandling fanns (modern kirurgi har funnits i ett alltför kort tidsrum för att kunna ha påverkat evolutionen). Svaret på frågan om hur och varför de markanta skillnaderna mellan olika arter – exempelvis människan och koalan – uppstått under evolutionen har vi ännu inte.


Referenser
1. Ansaloni L, Catena F, Pinna AD. What Is the Function of the HumanVermiform Appendix? Evolution-Based Surgery: A New Perspective in the Darwinian Year 2009. Eur Surg Res 2009; 43: 67-71.

2.McCarty AC. History of Appendicitis Vermiformis Its diseases and treatment. The Innominate Society (www.innominatesociety.com) 1927

3.Amyand C. Of an inguinal rupture, with a pin in the appendix caeci ncrusted with stone: some observations on wounds in the guts. Philos Trans R Soc Lond 1736; 39: 329-336 (citerad av [#3]

4.Hutchinson R Amyand's hernia J R Soc Med 86(2) 1993 104-105

5.McBurney C. Experience with early operative interference in cases of disease of the vermiform appendix. NY Med J 1889: 50: 676-684

6.Darwin C. The Descent of Man and Selection in Relation to Sex: London: John Murray; 1871, p. 27.

7.Broman I. Ryggradsdjurens byggnad. Stockholm: Bonniers; 1930. p. 351-352.

8.Berry RJA. The true caecal apex, or the vermiform appendix: Its minute and comparative anatomy. J Anat Physiol.1900; 35: 83-100.9).

9.Scott GBD. The primate caecum and appendix vermiformis. J Anat. 1980; 131: 549-563.

10.Spencer J, Finn T, Isaacson PG. Gut associated lymphoid tissue: a morphological and immunocytochemical study of the human appendix. Gut.1985; 26: 672-679.

11.Martin LG. What is the function of the human appendix? Did it once have a purpose that has since been lost? Sci Am. 1999; http://www.scientificamerican.com/article.cfm?id=what-is-the-function-of-t

12.Smith HF, Fisher RE, Everett ML, Thomas AD, Randal Bollinger R, Parker W. Comparative anatomy and phylogenetic distribution of the mammalian cecal appendix. J Evol Biol 2009; 22: 1984-1999.

13.Randal Bollinger R, Everett ML, Palestrant D, Love SD, Lin SS, Parker W. Human secretory immunoglobulin A may contribute to biofilm formation in the gut. Immunology. 2003; 109: 580-587.

14.Everett ML, Palestrant D, Miller SE, Randal Bollinger R, Parker W. Immune exclusion and immune inclusion: A new model of host-bacterial interactions in the gut. Clin Appl Immunol Rev. 2004; 4: 321-332.

15.Randal Bollinger R, Barbas AS, Bush EL, Lin SS, Parker W. Biofilms in the large bowel suggest an apparent function of the human vermiform appendix. J Theor Biol. 2007; 249: 826-831.

fredagen den 5:e november 2010

Aprotiniinin asema tänään- miltei poissa käytöstä

Aprotinin

From Wikipedia, the free encyclopedia
Aprotinin
Systematic (IUPAC) name
Aprotinin
Identifiers
CAS number 9087-70-1 9004-04-0
ATC code B02AB01
PubChem CID N/A
Chemical data
Formula C284H432N84O79S7
Mol. mass 6511.51
Synonyms trasylol, bovine pancreatic trypsin inhibitor
Pharmacokinetic data
Bioavailability 100% (IV)
Therapeutic considerations
Pregnancy cat. X
Legal status RX/POM
Dependence Liability none
Routes intravenous

The drug aprotinin (Trasylol, Bayer), is the bovine version of the small protein basic pancreatic trypsin inhibitor, or BPTI, which inhibits trypsin and related proteolytic enzymes. Under the trade name Trasylol, aprotinin was used as a medication administered by injection to reduce bleeding during complex surgery, such as heart and liver surgery.

Its main effect is the slowing down of fibrinolysis, the process that leads to the breakdown of blood clots. The aim in its use was to decrease the need for blood transfusions during surgery, as well as end-organ damage due to hypotension (low blood pressure) as a result of marked blood loss.

  • The drug was temporarily withdrawn worldwide in 2007 after studies suggested that its use increased the risk of complications or death[1]; this was confirmed by follow-up studies.
  • Trasylol was entirely and permanently withdrawn in May 2008, except for very restricted research use.

Contents

[hide]

Mechanism of drug action

Aprotinin inhibits several serine proteases, specifically trypsin, chymotrypsin and plasmin at a concentration of about 125,000 IU/ml, and kallikrein at 300,000 IU/ml[3]. Its action on kallikrein leads to the inhibition of the formation of factor XIIa. As a result, both the intrinsic pathway of coagulation and fibrinolysis are inhibited. Its action on plasmin independently slows fibrinolysis.[2]

Drug efficacy

In cardiac surgery with a high risk of significant blood loss, aprotinin significantly reduced bleeding, mortality and hospital stay[3]. Beneficial effects were also reported in high-risk orthopedic surgery.[3] In liver transplantation, initial reports of benefit were overshadowed by concerns about toxicity.[7]

In a meta-analysis performed in 2004, transfusion requirements decreased by 39% in coronary artery bypass graft (CABG) surgery.[8] In orthopedic surgery, a decrease of blood transfusions was likewise confirmed.[9]

...
On October 25, 2007, the FDA issued a statement regarding the "Blood conservation using antifibrinolytics" (BART) randomized trial in a cardiac surgery population. The preliminary findings suggest that, compared to other antifibrinolytic drugs (epsilon-aminocaproic acid and tranexamic acid) aprotinin may increase the risk of death. [14] On October 29, 2006 the Food and Drug Administration issued a warning that aprotinin may have serious kidney and cardiovascular toxicity. The producer, Bayer, reported to the FDA that additional observation studies showed that it may increase the chance for death, serious kidney damage, congestive heart failure and strokes. FDA warned clinicians to consider limiting use to those situations where the clinical benefit of reduced blood loss is essential to medical management and outweighs the potential risks.[15] On November 5, 2007, Bayer announced that it was withdrawing Aprotinin because of a Canadian study that showed it increased the risk of death when used to prevent bleeding during heart surgery. [16]
...

KARDIOPULMONAARISEN OHITUKSEN AIKAINEN RHEOLOGIA

J Cardiovasc Pharmacol. 1996;27 Suppl 1:S50-7. Reducing thrombin formation during cardiopulmonary bypass: is there a benefit of the additional anticoagulant action of aprotinin?Dietrich W. German Heart Center, Institute of Anesthesiology, Munich, Germany.

Abstract vuodelta 1996 . Tämä selventää reologisen puolen ongelmatiikkaa

During cardiopulmonary bypass (CPB), contact-phase activation of factor XII, prekallikrein, and high molecular weight kininogen initiates the intrinsic pathway of coagulation.

Kun on kardiopulmonaalinen ohitus (CPB), sisäisen hyytymistien ( intrinsic pathway) aktivoiminen alkaa kontaktifaasista ja FXII, prekallikreiini ja korkeamolekulaarinen kininogeeni muuttuvat aktiiveiksi.

To prevent gross clot formation during CPB, heparin is commonly used as an anticoagulant.

Jotta voidaan estää vahva hyytymänmuodostus CPB:n aikana, käytetään yleisesti HEPARIINIA antikoagulanttina.

There is a wide variability in the sensitivity of individual patients to the actions of heparin.

On hyvin suurta vaihtelevuutta yksityisten potilaiten välisessä herkkyydessä HEPARIININ vaikutuksille.

We did not find a significant correlation between plasma heparin levels and concentrations of D-dimers, thrombin-antithrombin III complexes (TAT), and prothrombin fragments F1+2 as markers of fibrinolysis and coagulation activation.

Tässä työssä tutkijat eivät havainneet merkitsevää korrelaatiota plasman hepariinipitoisuuksien ja D-dimeerikonsentraation, Trombiini-antitrombiiniIII kompleksin(TAT) tai protrombiinifragmenttien F1+2 kesken, mitä tulee fibrinolyysin ja koagulaation aktivoitumisen merkitsijöihin.

In addition, heparin cannot completely inhibit thrombin formation and action and may play a central role in the coagulation disorders associated with CPB.

Lisäksi HEPARIINI ei voi täydellisesti estää trombiinin muodostusta ja toimintaa ja sillä voi olla keskeinen osuus CPB:hen liittyvissä koagulaatiohäiriöissä.

F1+2 and TAT rise throughout the course of CPB and fibrin monomers are generated.

F1+2 ja TAT nousevat koko CPB:n ajan ja fibriinimonomeereja kehittyy.

Attempts to improve anti-coagulation using heparin-coated bypass circuits and specific inhibitors of thrombin have not thus far proven successful.

On tehty yrityksiä parantaa antikoagulaatiota käyttämällä hepariinin peittämiä ohituspiirejä ja spesifisiä TROMBIININESTÄJIÄ, mutta ne eivät ole olleet menestyksekkäitä toistaiseksi.

The serine protease inhibitor aprotinin can inhibit contact-phase activation, as evidenced by generation of significantly fewer prothrombin fragments F1+2, thrombin-antithrombin III complexes, fibrinopeptide A, and fibrin monomers in aprotinin-treated patients undergoing cardiac surgery.

SERIINIPROTEAASIN ESTÄJÄ APROTINIINI voi estää kontaktifaasin aktivaation, mitä todistaa merkitsevästi vähäisempi protrombiinifragmenttien F1+2, trombiini-antitrombiiniIII kompleksien, fibrinopeptidiA ja fibriinimonomeerien kehkeytyminen APROTINIINILLA käsitellyissä potilaissa, joille tehdään sydänleikkausta.

Studies performed with a simulated CPB system have shown attenuation of plasma kallikrein C1 inhibitor complex (PKC1 I) with aprotinin and the recombinant Arg 15 aprotinin.

Simuloidussa CPB-systeemissä on osoitettu plasman kallikreiini-C1 inhibiittorikompleksin(PKC1I) vaimentumista APROTINIINISTA ja rekombinanttia Arg15 APROTINIINIA.

This action of aprotinin to inhibit contact-phase activation may influence the degree of anticoagulation with heparin.

APROTINIININ vaikutus kontaktifaasin aktivaation estossa voi vuorovaikuttaa HEPARIININ tekemän antikoagulaation asteeseen.

Patients treated with aprotinin require approximately 20% less heparin to achieve an activated clotting time (ACT) of 400 s than control patients.

Ne potilaat, joille annetaan APROTINIINIA, tarvitsevat noin 20% vähemmän HEPARIINIA kuin kontrollipotilaat, jotta heille muodostuu 400 sec aktiivi hyytymisaika (ACT)

Despite lower plasma concentrations of heparin, aprotinin-treated patients had significantly lower concentrations of the markers of coagulation activation (thrombin-antithrombin III complex, fibrin monomers, and antiplasmin-plasmin complex).

Huolimatta HEPARIININ alemmista plasmapitoisuuksista APROTINIINILLA hoidetuilla potilailla on merkitsevästi matalammat konsentraatiot koagulaation aktiivisuuden merkitsijöitä (TATIII kompleksia, fibriinimonomeerejä ja antiplasmiini-plasmiini-kompleksia) .

We have also investigated the role of aprotinin in contact-phase [correction of contact phase] activation of fibrinolysis.

Tutkijat ovat selvittäneet myös APROTINIININ osuutta fibrinolyysin kontaktifaasi aktivaatiossa

Patients treated with aprotinin showed higher concentrations of single-chain urinary type plasminogen activator (scuPA) at the end of CPB compared with control patients, indicating reduced contact- phase [correction of contact phase] activation.

APROTIINILLA hoidetut potilaat osoittavat scuPA:n korkeampia pitoisuuksia verrattuna kontrollipotilaisiin, kun on CPB:n loppuvaihe. Tämä viittaa alentuneeseen kontaktifaasiaktivaatioon.

PMID: 8938284 [PubMed - indexed for MEDLINE]

OMA KOMMENTTI 5. 11. 2010 :

Aprotiniinin käyttö voi aktivoida siis MMP-puolta ja siinä on tuntematon komplikaatiovaara, laajempi kudoshajoama, ei vain veren alueella tapahtuva, voi stimuloitua esiin.

Mikä on aprotiniinin asema tänään?

LinkOut - more resources